产毒动物是一类重要的生物资源，它们能够分泌大量的毒素以应用于自身的捕食与防御。蜘蛛中NaSpTx家族I毒素对Nav1.7有高度的选择性，但该家族毒素作用于该通道的共用分子机制尚未明确。为研究该问题，实验室近期在《Zoological Research》(生物大类及动物学双一区/IF2021:6.975)发表研究性文章“General mechanism of Spider toxin Family I acting on sodium channel Nav1.7”。

NaSpTx家族I中的毒素具有N-末端、环1-4和C-末端等共同结构。在该文中，我们以多肽Ca2a为模板研究了NaSpTx家族I中毒素作用于Nav1.7的共用特性。该家族毒素在作用于Nav1.7之前，通过相似的疏水残基与细胞膜表面发生相互作用。位于环1、环4和C-末端的残基则主要与结构域II中的S3-S4之间的功能域相互作用，尤其与碱性氨基酸E818结合。我们发现Ca2a中的环2在其与Nav1.7的相互作用中具有关键效力。我们的研究进一步证明NaSpTx家族I毒素不仅具有相似的结构，同时发现其在与Nav1.7作用时利用共同的机制。

该工作由实验室与河北工业大学生物物理研究所等共同完成。实验室博士研究生袁复楚与河北工业大学孙夫德老师为共同第一作者，容明强教授为该研究第一通讯作者，课题组成员张琳参与部分工作。

作者：袁复楚